Interakcije receptora i liganda pod lupom spektroskopije NMR

Spektroskopija NMR danas je metoda odabira za izučavanje interakcija biomolekula s potencijalnim ligandima, što predstavlja jedan od glavnih preduvjeta za dizajn lijekova na racionalnim osnovama. Najvažniji doprinos spektroskopije NMR dizajnu lijekova do prije nekoliko godina bilo je rješavanje 3D s...

Full description

Permalink: http://skupni.nsk.hr/Record/nsk.NSK01000716319/Details
Matična publikacija: Kemija u industriji
57 (2008), 4 ; str. 165-173
Glavni autor: Tepeš, Predrag (-)
Ostali autori: Novak, Predrag (-)
Vrsta građe: Članak
Jezik: hrv
Predmet:
Online pristup: KEMIJA U INDUSTRIJI
LEADER 02526caa a2200313 ir4500
001 NSK01000716319
003 HR-ZaNSK
005 20190918145528.0
007 ta
008 091016s2008 ci ||| ||hrv
035 |9 (HR-ZaNSK)718887 
035 |a (HR-ZaNSK)000716319 
040 |a HR-ZaNSK  |b hrv  |c HR-ZaNSK  |e ppiak 
041 0 |a hrv  |b eng 
042 |a croatica 
080 |a 54  |2 MRF 1998. 
080 |a 615  |2 MRF 1998. 
100 1 |a Tepeš, Predrag 
245 1 0 |a Interakcije receptora i liganda pod lupom spektroskopije NMR /  |c Predrag Tepeš i Predrag Novak. 
300 |b Ilustr. 
504 |a Bibliografija: 46 jed. 
504 |a Summary 
520 |a Spektroskopija NMR danas je metoda odabira za izučavanje interakcija biomolekula s potencijalnim ligandima, što predstavlja jedan od glavnih preduvjeta za dizajn lijekova na racionalnim osnovama. Najvažniji doprinos spektroskopije NMR dizajnu lijekova do prije nekoliko godina bilo je rješavanje 3D strukture proteina. Uz to što nam spektroskopija NMR daje podatke o 3D strukturi slobodnih proteina kao sirove podatke za molekulsko modeliranje vezanja liganada, NMR nam izravno može dati važne eksperimentalne informacije o samim biološki važnim kompleksima. Za razliku od rendgenske strukturne analize spektroskopijom NMR može se proučavati dinamika kako samih velikih biomolekula tako i dinamika kompleksa biomolekula i potencijalnih liganda. Tako je moguće proučavanjem promjena u NMR parametrima prilikom vezanja kvalitativno (npr. "SAR by NMR") i kvantitativno (promjene kemijskih pomaka i vremena relaksacije, difuzijski NMR eksperimenti itd.) odrediti sklonosti vezanja liganada. Također je moguće i uporabom metoda kao što su npr. tr-NOESY, STD, WaterLOGSY i dr. odrediti i mjesto vezanja, odnosno dobiti informacije o konformaciji proteina, liganda ili njihovog kompleksa te epitope, tj. skupine na ligandu koje su u neposrednoj blizini mjesta vezanja. U posljednje vrijeme razvijen je velik broj tehnika NMR za izučavanje interakcija ligand-receptor, no u ovome radu opisane su samo neke od njih te su pokazane njihove prednosti i nedostaci 
653 0 |a Spektroskopija NMR  |a Oblikovanje lijekova  |a Bjelančevine  |a Ligand  |a Receptori  |a Interakcije  |a Prednosti  |a Nedostaci 
700 1 |a Novak, Predrag 
773 0 |t Kemija u industriji  |x 0022-9830  |g 57 (2008), 4 ; str. 165-173  |w nsk.(HR-ZaNSK)000004717 
981 |b B12/08  |p CRO 
998 |a rado091016  |c vol2o120821  |b mili1903 
856 4 2 |u http://nippur.irb.hr/hrv/kui/index.html  |y KEMIJA U INDUSTRIJI